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B016928 - STRUTTURA DI BIOMOLECOLE
Principali informazioni
Lingua Insegnamento
Contenuto del corso
Libri di testo consigliati
Obiettivi Formativi
Metodi Didattici
Modalità di verifica apprendimento
Programma del corso
Anno Accademico 2016-17
Coorte 2015 - Laurea Triennale (DM 270/04) in BIOTECNOLOGIE
Anno di corso
Secondo Anno - Secondo Semestre
Dipartimento di Afferenza
Medicina Sperimentale e Clinica
Tipo insegnamento
Attività formativa monodisciplinare
Settore Scientifico disciplinare
CHIM/03 - CHIMICA GENERALE ED INORGANICA
Crediti Formativi
6
Ore Didattica
48
Periodo didattico
01/03/2017 ⇒ 30/04/2018
Frequenza Obbligatoria
No
Tipo Valutazione
Voto Finale
Contenuto del corso
mostra
Programma del corso
mostra
Docenza
Lingua Insegnamento
Italiano
Contenuto del corso
AREA DI APPRENDIMENTO
Discipline biotecnologiche con finalità specifiche: chimiche e farmaceutiche
OBIETTIVI FORMATIVI
Conoscenza e capacità di comprensione: strutture primarie e secondarie. Caratterizzazione e confronto di sequenze e strutture di proteine. Interazione fra proteine e altre molecole e ioni. Proprietà dinamiche di proteine
Capacità di applicare : Visualizzazione, analisi e confronto di sequenze e strutture di proteine. Modelling della struttura di proteine e di mutanti.
Discipline biotecnologiche con finalità specifiche: chimiche e farmaceutiche
OBIETTIVI FORMATIVI
Conoscenza e capacità di comprensione: strutture primarie e secondarie. Caratterizzazione e confronto di sequenze e strutture di proteine. Interazione fra proteine e altre molecole e ioni. Proprietà dinamiche di proteine
Capacità di applicare : Visualizzazione, analisi e confronto di sequenze e strutture di proteine. Modelling della struttura di proteine e di mutanti.
Libri di testo consigliati (Cerca nel catalogo della biblioteca)
Struttura e funzione delle proteine. Gregory A. Petsko, Dagmar Ringe
Proteins : structures and molecular properties. Thomas E. Creighton
Introduzione alla bioinformatica. G. Valle, M. Helmer Citterich, M. Attimonelli, G. Pesole.
Understanding bioinformatics. Marketa Zvelebil, Jeremy O. Baum
Proteins : structures and molecular properties. Thomas E. Creighton
Introduzione alla bioinformatica. G. Valle, M. Helmer Citterich, M. Attimonelli, G. Pesole.
Understanding bioinformatics. Marketa Zvelebil, Jeremy O. Baum
Obiettivi Formativi
Conoscenza e capacità di comprensione: conoscenza delle proprietà degli aminoacidi e della loro organizzazione in strutture primarie e secondarie. Conoscenza dei metodi di caratterizzazione e confronto di strutture secondarie e terziarie di proteine. Comprensione delle modalità e caratteristiche dell’interazione fra proteine e altre molecole o ioni. Comprensione delle proprietà dinamiche delle proteine
Capacità di applicare conoscenza e comprensione: capacità di confrontare sequenze aminoacidiche. Uso di programmi per la visualizzazione, l’analisi e il confronto di strutture di proteine. Capacità di effettuare il modelling della struttura di proteine e di mutanti aminoacidici. Capacità di valutare i risultati sperimentali di tecniche strutturali di base.
Capacità di applicare conoscenza e comprensione: capacità di confrontare sequenze aminoacidiche. Uso di programmi per la visualizzazione, l’analisi e il confronto di strutture di proteine. Capacità di effettuare il modelling della struttura di proteine e di mutanti aminoacidici. Capacità di valutare i risultati sperimentali di tecniche strutturali di base.
Metodi Didattici
Lezioni frontali; esercitazioni individuali in aula, dimostrazioni
Modalità di verifica apprendimento
Esame di profitto orale, almeno 8 appelli
Programma del corso
Cos’è la biologia strutturale. Database rilevanti. Gli amminoacidi. Il legame peptidico. Elementi di struttura secondaria delle proteine. Angoli diedro e plot di Ramachandran. Struttura terziaria. Nozioni di base della spettroscopia NMR e diffrazione a raggi X per la determinazione della struttura tridimensionale delle macromolecole. Motivi e domini strutturali. Il protein data bank. Classificazione strutturale delle proteine: CATH e SCOP. Angoli diedro e struttura secondaria degli acidi nucleici. Metodi per il confronto di sequenze proteiche. Domini di sequenza. Il confronto strutturale fra proteine. Metodi per la predizione della struttura di proteine. Metodi per la caratterizzazione sperimentale della struttura secondaria. Interazioni intermolecolari che coinvolgono proteine. Il legame dei metalli alle proteine. Cofattori contenenti metalli. Zinco-proteine. Ferro-proteine. La flessibilità delle proteine: force field e dinamica molecolare. Proteine di membrana. Proteine intrinsecamente denaturate.