Menù principale
B016928 - STRUTTURA DI BIOMOLECOLE
Principali informazioni
Lingua Insegnamento
Contenuto del corso
Libri di testo consigliati
Obiettivi Formativi
Prerequisiti
Metodi Didattici
Modalità di verifica apprendimento
Programma del corso
Anno Accademico 2020-21
Coorte 2019 - Laurea Triennale (DM 270/04) in BIOTECNOLOGIE
Anno di corso
Secondo Anno - Secondo Semestre
Dipartimento di Afferenza
Medicina Sperimentale e Clinica
Tipo insegnamento
Attività formativa monodisciplinare
Settore Scientifico disciplinare
CHIM/03 - CHIMICA GENERALE ED INORGANICA
Crediti Formativi
6
Ore Didattica
48
Periodo didattico
01/03/2021 ⇒ 11/06/2021
Frequenza Obbligatoria
No
Tipo Valutazione
Voto Finale
Contenuto del corso
mostra
Programma del corso
mostra
Docenza
Lingua Insegnamento
Italiano
Contenuto del corso
AREA DI APPRENDIMENTO
Discipline biotecnologiche con finalità specifiche: chimiche e farmaceutiche
OBIETTIVI FORMATIVI
Conoscenza e capacità di comprensione: strutture primarie e secondarie. Caratterizzazione e confronto di sequenze e strutture di proteine. Interazione fra proteine e altre molecole e ioni. Proprietà dinamiche di proteine
Capacità di applicare : Visualizzazione, analisi e confronto di sequenze e strutture di proteine. Modelling della struttura di proteine e di mutanti.
Discipline biotecnologiche con finalità specifiche: chimiche e farmaceutiche
OBIETTIVI FORMATIVI
Conoscenza e capacità di comprensione: strutture primarie e secondarie. Caratterizzazione e confronto di sequenze e strutture di proteine. Interazione fra proteine e altre molecole e ioni. Proprietà dinamiche di proteine
Capacità di applicare : Visualizzazione, analisi e confronto di sequenze e strutture di proteine. Modelling della struttura di proteine e di mutanti.
Libri di testo consigliati (Cerca nel catalogo della biblioteca)
Introduction to Proteins - Structure, Function, and Motion. Amit Kessel, Nir Ben-Tal
Struttura e funzione delle proteine. Gregory A. Petsko, Dagmar Ringe
Proteins : structures and molecular properties. Thomas E. Creighton
Introduzione alla bioinformatica. G. Valle, M. Helmer Citterich, M. Attimonelli, G. Pesole.
Understanding bioinformatics. Marketa Zvelebil, Jeremy O. Baum
Struttura e funzione delle proteine. Gregory A. Petsko, Dagmar Ringe
Proteins : structures and molecular properties. Thomas E. Creighton
Introduzione alla bioinformatica. G. Valle, M. Helmer Citterich, M. Attimonelli, G. Pesole.
Understanding bioinformatics. Marketa Zvelebil, Jeremy O. Baum
Obiettivi Formativi
Conoscenza e capacità di comprensione: conoscenza delle proprietà degli aminoacidi e della loro organizzazione in strutture primarie e secondarie. Conoscenza dei metodi di caratterizzazione e confronto di strutture secondarie e terziarie di proteine. Comprensione delle modalità e caratteristiche dell’interazione fra proteine e altre molecole o ioni. Comprensione delle proprietà dinamiche delle proteine
Capacità di applicare conoscenza e comprensione: capacità di confrontare sequenze aminoacidiche. Uso di programmi per la visualizzazione, l’analisi e il confronto di strutture di proteine. Capacità di effettuare il modelling della struttura di proteine e di mutanti aminoacidici. Capacità di valutare i risultati sperimentali di tecniche strutturali di base.
Capacità di applicare conoscenza e comprensione: capacità di confrontare sequenze aminoacidiche. Uso di programmi per la visualizzazione, l’analisi e il confronto di strutture di proteine. Capacità di effettuare il modelling della struttura di proteine e di mutanti aminoacidici. Capacità di valutare i risultati sperimentali di tecniche strutturali di base.
Prerequisiti
Chimica organica
Metodi Didattici
Lezioni frontali; esercitazioni individuali in aula, dimostrazioni
Modalità di verifica apprendimento
L'esame prevede il superamento di una singola prova orale. La prova orale verte su domande relative ai temi trattati a lezione. Per la parte relativa alla struttura secondaria e terziaria delle macromolecole biologiche è richiesta la conoscenza degli angoli diedro, dei contenuti del PDB, dei metodi di sovrapposizione strutturale. Per la parte relativa ai confronti di sequenze aminoacidiche è richiesta la conoscenza delle matrici di punteggio, dei metodi di ricerca in banca dati e della significatività statistica degli allineamenti. Per la parte di intepretazione delle strutture tridimensionali è richiesta la conoscenza della classificazione dei domini strutturali, dei metodi di analisi delle superfici proteiche, del calcolo dell'energia e della simulazione di processi dinamici. Per la parte di interazioni con ioni metallici è richiesta la conoscenza di ferro- e zinco-proteine.
Per sostenere la prova è richiesta l'iscrizione all'esame sul sito web della didattica abilitato alla verbalizzazione elettronica. La lista viene
chiusa due giorni prima della data di appello. In funzione del numero di persone che si sono registrate all'appello potrà essere predisposto un
calendario di date possibili, comunicato all'inizio dell'esame.
Il calendario di esami per l'a.a. 2017/2018 è disponibile al link: https://sol.unifi.it/docprenot/docprenot
Commissione di esame: A. Rosato, R. Pierattelli, P. Turano, F. Cantini
Per sostenere la prova è richiesta l'iscrizione all'esame sul sito web della didattica abilitato alla verbalizzazione elettronica. La lista viene
chiusa due giorni prima della data di appello. In funzione del numero di persone che si sono registrate all'appello potrà essere predisposto un
calendario di date possibili, comunicato all'inizio dell'esame.
Il calendario di esami per l'a.a. 2017/2018 è disponibile al link: https://sol.unifi.it/docprenot/docprenot
Commissione di esame: A. Rosato, R. Pierattelli, P. Turano, F. Cantini
Programma del corso
Cos’è la biologia strutturale. Database rilevanti. Gli amminoacidi. Il legame peptidico. Elementi di struttura secondaria delle proteine. Angoli diedro e plot di Ramachandran. Struttura terziaria. Nozioni di base della spettroscopia NMR e diffrazione a raggi X per la determinazione della struttura tridimensionale delle macromolecole. Motivi e domini strutturali. Il protein data bank. Classificazione strutturale delle proteine: CATH e SCOP. Angoli diedro e struttura secondaria degli acidi nucleici. Metodi per il confronto di sequenze proteiche. Domini di sequenza. Il confronto strutturale fra proteine. Metodi per la predizione della struttura di proteine. Metodi per la caratterizzazione sperimentale della struttura secondaria. Interazioni intermolecolari che coinvolgono proteine. Il legame dei metalli alle proteine. Cofattori contenenti metalli. Zinco-proteine. Ferro-proteine. La flessibilità delle proteine: force field e dinamica molecolare. Proteine di membrana. Proteine intrinsecamente denaturate.